Akademik

фермент, катализирующий реакцию разложения перекиси водорода на воду и молекулярный кислород: Н₂О₂ + Н₂О₂ = О₂ + 2Н₂О. Биологическая роль К. заключается в деградации перекиси водорода, образующейся в клетках в результате действия ряда флавопротеиновых оксидаз (ксантиноксидазы, глюкозооксидазы, моноаминоксидазы и др.), и обеспечении эффективной защиты клеточных структур от разрушения под действием перекиси водорода. Генетически обусловленная недостаточность К. является одной из причин так называемой акаталазии — наследственного заболевания, клинически проявляющегося изъязвлением слизистой оболочки носа и ротовой полости, иногда резко выраженными атрофическими изменениями альвеолярных перегородок и выпадением зубов.

К. широко распространена в тканях животных, в т.ч. человека, растений и в микроорганизмах (однако фермент полностью отсутствует у некоторых анаэробных микроорганизмов). В клетках К. локализуется в специальных органеллах — пероксисомах.

К. представляет собой гемопротеин, простетической группой которого является гем, содержащий ион трехвалентного железа. Молекула К. состоит из четырех, по-видимому, идентичных субъединиц с молекулярной массой 60 000 и имеет соответственно четыре простетические группы. Феррипротопорфириновые группы гема прочно связаны с белковой частью фермента — апофермектом и не отделяются от него при диализе. Оптимальная величина рН для К. находится в интервале значений 6,0—8,0.

Методы определения активности К. основаны на регистрации образующегося в процессе реакции О₂ (манометрическим или полярографическим методами) или на измерении текущей (спектрофотометрическим) или остаточной (перманганатометрическим, йодометрическим и другими титриметрическими методами) концентрации перекиси водорода.

Активность К. в эритроцитах остается постоянной при ряде заболеваний, однако при злокачественной и других макроцитарных анемиях увеличивается так называемый каталазный индекс (отношение величины каталазной активности определенного объема крови к количеству эритроцитов в этом объеме), имеющий существенное диагностическое значение. При злокачественных новообразованиях отмечается уменьшение активности К. в печени и почках, причем существует зависимость между величиной опухоли, скоростью ее роста и степенью уменьшения активности К. и печени. Из некоторых опухолей выделены вещества — токсогормоны, которые при введении экспериментальным животным вызывают у них снижение активности К. в печени.

гемсодержащий фермент класса оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.6), катализирующий разложение перекиси водорода с образованием кислорода и воды; широко распространена в тканях животных и растений; определение активности К. в эритроцитах человека имеет диагностическое значение при анемиях.